Ricerca padovana chiarisce come si formano i trombi

In un futuro prossimo basterà un’analisi del sangue o un prelievo di saliva per avere, attraverso un unico test, il profilo delle proteasi e sapere se tutte lavorano correttamente o se una o più hanno un’attività anomala che può causare la malattia

PADOVA. Ricostruita nel dettaglio la sequenza molecolare che porta alla formazione di trombi. A gettare una luce su questo processo così poco conosciuto che ha conseguenze spesso letali per l’organismo è un nuovo studio appena pubblicato sulla rivista Nature Communication realizzato da un gruppo di ricercatopri guidati da Vincenzo De Filippis e Laura Acquasaliente del Dipartimento di Scienze del Farmaco dell’Università di Padova e di cui fa parte anche Federico Uliana , già laureando in Scienze Chimiche nel laboratorio del professore De Filippis ed ora ricercatore all’ETH di Zurigo.
 
Lo studio è il primo passo per la progettazione e sintesi di nuovi inibitori di proteasi con potenziali applicazioni farmacologiche in numerose delle patologie, tra le quali la trombosi.
 
In un futuro prossimo basterà un’analisi del sangue o un prelievo di saliva per avere, attraverso un unico test, il profilo delle proteasi e sapere se tutte lavorano correttamente o se una o più hanno un’attività anomala che può causare la malattia. 
 
Spiega Vincenzo De Filippis del Dipartimento di Scienze del Farmaco dell’Università di Padova e co-autore dello studio: «La caratterizzazione delle proteasi, ovvero l’identificazione dei siti di taglio e delle loro specificità, è un’operazione complicata e laboriosa, nella quale l’isolamento di un unico substrato richiede numerosi esperimenti biochimici e notevoli risorse in termini umani e finanziari.
 
A tal proposito, basti pensare che ad oggi delle più di 4000 proteasi identificate solo qualche centinaio è stata caratterizzata.
 
Il protocollo appena pubblicato darà sicuramente notevole impulso allo studio delle proteasi »orfane«, ovvero quelle per cui sono ancora sconosciuti i siti di taglio».
 
La novità dell’approccio consiste nella possibilità di utilizzare tecniche avanzate di spettrometria di massa per identificare in poche ore, non uno ma migliaia di substrati per ogni proteasi in studio. Successivamente, l’analisi statistica dei numerosi frammenti generati, permette di estrarre informazioni riguardo la specificità di substrato delle proteasi, ovvero la preferenza per i vari siti di taglio.
 
Ciò è particolarmente rilevante anche per lo sviluppo di metodi, basati sull’intelligenza artificiale, in grado di rilevare un’anomala funzionalità delle proteasi stesse all’interno di campioni biologici facilmente reperibili (es: plasma, saliva). «In quest’ottica - continua Vincenzo De Filippis - un giorno potremo sottoporci ad un’analisi del sangue o ad un prelievo di saliva per avere, attraverso un unico test, il profilo delle proteasi e sapere se tutte lavorano correttamente o se una o più hanno un’attività anomala, che può causare la malattia.
 
Questo profilo sarà fondamentale per identificare in anticipo dei fattori di rischio per patologie gravi (es: malattie trombotiche) e offrire la migliore cura disponibile per ciascun paziente, con un approccio di terapia personalizzata».  

 

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